Interacties tussen prioneiwitten: de poort naar vernieuwende therapieën?
Prionziektes worden niet veroorzaakt door besmettelijke micro-organismen (bacterien en schimmels), virussen of parasieten. Aan de basis van prionziekten staat het hervouwen van de ruimtelijke structuur van het natuurlijk voorkomende prioneiwit (PrPC) naar een aan de ziekte gerelateerde ruimtelijke structuur (het prion, PrPSc). Alan Rigter ontdekte dat verschillende interacties tussen normale prioneiwitten onderling en tussen het prioneiwit en het verkeerd gevouwen prion mogelijk zijn.
Deze interacties zijn van belang in het (her)vouwingproces van PrPC naar PrPSc (conversie). Ze bepalen de gevoeligheid voor het krijgen van de ziekte en de overdraagbaarheid van de ziekte tussen verschillende soorten. Rigter bracht in kaart (door vernieuwend gebruik van een bestaande techniek) welke delen van het eiwit tot interactie in staat zijn. Daarnaast gebruikte hij een relatief nieuwe techniek om het hervouwen van het prioneiwit te bestuderen. Daarmee kon hij achterhalen hoe die verschillende delen van het eiwit het hervouwingsproces beïnvloedden. De opgedane kennis wat betreft prioneiwit-interacties geven houvast voor het ontwikkelen van vernieuwende therapieen, waarbij misschien de functie van het normale prioneiwit in stand gehouden of hersteld kan worden terwijl de ziekte tot een halt geroepen wordt.
Datum en tijd: | 29/4/2011 14:30 |
---|---|
Locatie: | Academiegebouw, Domplein 29, Utrecht |
Promovendus: | Alan Rigter |
Faculteit: | Faculteit Diergeneeskunde |
Proefschrift: | Prion Protein Self-Interactions: a gateway to novel therapeutic strategies? |
Promotor 1: | Prof.dr. A.D.M.E. Osterhaus |
Copromotor 1: | Dr. A. Bossers |
Bron: UU